28.5.07
Chemiker der Universität Lübeck lieferten die Strukturbeschreibung für den HIV-Hemmer Virip.
Die Entschlüsselung des Wirkprinzips bei dem körpereigenen HIV-Hemmer Virip, dessen Entdeckung jetzt in der Zeitschrift “Cell” veröffentlicht wurde, geschah auf Grundlage kernmagnetischer Resonanzanalysen (Nuclear Magnetic Resonance, NMR) aus Lübeck.
Prof. Dr. Thomas Peters und Dr. Thorsten Biet aus dem Institut für Chemie der Universität Lübeck benutzten die gewonnenen NMR-Daten, um zusammen mit Prof. Dr. Bernd Meyer von der Universität Hamburg einen molekularen Strukturvorschlag zu entwickeln. Er betrifft die Wechselwirkung zwischen den Zellmembranen von Virus und Wirtszelle, die von Aidsforschern gegenwärtig mit besonderem Interesse untersucht wird.
Die Wissenschaftler entdeckten, dass ein bestimmtes Teilstück eines bekannten Blutproteins Aidsviren blockiert (Virus-inhibitorisches Peptid = Virip). Virip unterbindet beim Aidserreger HIV-1 eine spezifische Funktion des Hüllproteins gp41. Die Viren benötigen das Protein, um in die menschlichen Zellen einzudringen. Laborversuche ergaben, dass Viren gegen Virip nicht resistent wurden.
Virip greift am selben Protein an wie das seit 2003 zugelassene Aidsmedikament Fuzeon mit dem Wirkstoff Enfuvirtid, aber an einer anderen Stelle. Wenn die künstlichen Abkömmlinge von Virip in klinischen Studien erfolgreich sind, könnten diese Verbindungen Menschen helfen, deren Aidsviren gegen andere Medikamente resistent geworden sind.
Die Lübecker Forschungen mit der kernmagnetische Resonanzanalyse stehen im Rahmen eines gemeinsam mit der Universität Hamburg betriebenen NMR-Großgerätes der Deutschen Forschungsgemeinschaft. Es hat sich hier in den vergangenen Jahren ein leistungsstarkes Zentrum für Wirkstoffforschung entwickelt, das an modernen Methoden der Medikamentenentwicklung arbeitet.
Quelle: medaustria